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Questions à choix de Réponses (QCR) Répondre sur la grille de réponses page
1.
A propos des enzymes d'activation du glucose qui s'engage dans la voie de la Glycolyse A. La glucokinase est présente dans toutes les cellules de l'organsme B. L’hexokinase possède une affinité élevée pour le glucose C. L’hexokinase a pour fonction d'apporter du glucose dans les tissus de l'organisme D. Glucokinase et hexokinase activent le glucose pour produire du glucose -1-phosphate E. Dans cette 1ère réaction d'activation une molécule de GTP est consommée
BC
2.
La réaction qui permet la production d'acide lactique (lactate) dans les cellules B A. n'est possible qu'en présence d'oxygène B. fait appel à une lacticodeshydrogenase (LDH) C. se fait à partir du phospho énol pyruvate (PEP) D. nécessite du NAD E. est irréversible
3.
A propos de la néoglucogenèse A C A. Elle suit en grande partie les étapes de la glycolyse en sens inverse B. La dernière réaction de la glycolyse est contournée grâce à la pyruvate kinase C. La réaction "fructose 6-phosphate Fructose1-6-bisphosphate" est contournée grâce à la fructose1-6bisphosphatase D. La première réaction de la glycolyse est contournée grâce à une phosphatase qui existe dans tous les tissus E. Les différentes étapes de la néoglucogenèse à partir du lactate se déroulent dans le cytoplasme
4.
A propos de la régulation hormonale de la glycolyse et de la néoglucogenèse A B D A. Le glucagon augmente la concentration d'AMP cyclique dans le foie B. Le glucagon induit la phosphorylation de la fructose 1-6 bisphosphatase C. Le glucagon stimule la glycolyse D. L'insuline stimule les phosphatases induisant une déphosphorylation des enzymes clés de la glycolyse E. L'insuline entraîne une augmentation de la biosynthèse des enzymes-clés de la néoglucogenèse
5.
A propos du cycle de Krebs C A. Il comporte 10 réactions métaboliques B. Il a lieu dans le cytoplasme cellulaire C. A chaque tour de cycle l'acétyl se condense avec l'oxaloacétate pour donner du citrate D. A chaque tour de cycle 4 molécules de NADH,H+ sont produites E. A chaque tour de cycle 2 molécules de FADH2 sont produites
6.
A propos de la voie des pentoses phosphates D E A. C'est une voie énergétique B. Elle nécessite la présence d'oxygène C. Elle a lieu dans toutes les cellules de l'organisme D. Elle produit du NADPH,H+ E. Elle est utile pour réduire le glutathion oxydé en glutathion réduit dans le globule rouge
7.
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes A A. L’équilibre d’une réaction est proportionnel à la concentration d’enzymes B. La variation d’énergie libre standard ne dépend pas de la nature de la réaction C. Une réaction exergonique s’accompagne toujours d’une variation positive de l’énergie libre standard D. La constante d’équilibre d’une réaction est proportionnelle à ΔG E. Une réaction enzymatique très rapide est caractérisée par une valeur très élevée de ΔG
8.
Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exactes ? A. L’équilibre d’une réaction est lié à la valeur de ΔG°’ B. Le critère de spontanéité d’une réaction est fourni par la valeur de ΔG C. Les enzymes accélèrent uniquement les réactions exergoniques
BE
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D. On définit l’énergie d’activation d’une réaction comme la différence entre l’état final et l’état initial E. La valeur de ΔG dépend de la nature de la réaction et de la concentration des réactifs 9. A. B. C. D. E.
Les enzymes : DE augmentent l’énergie d’activation augmentent l’énergie libre modifient l’équilibre de la réaction possèdent une spécificité de réaction et de substrat subissent une régulation de leur activité par modification covalente
10. Une enzyme michaélienne transforme 2 substrats X et Y. les cinétiques de Lineweaver- Burk sont montrées ci-dessous
Quelles sont les propositions exactes ? A DE A. Le Km de l’enzyme en présence de X est plus grand que le Km de l’enzyme en présence de Y B. L’affinité de l’enzyme pour le substrat X est plus grande que son affinité pour le substrat Y C. Le substrat X est un inhibiteur compétitif du substrat Y D. Le substrat Y est un inhibiteur compétitif du substrat X E. Les Vmax de transformation des substrats X et Y sont identiques 11. A. B. C. D. E.
Concernant les enzymes allostériques : DE L’enzyme a souvent une structure monomérique La cinétique des enzymes allostériques obéit à l’équation de Michaëlis- Menten La cinétique des enzymes allostériques présente une courbe en hyperbole L’enzyme possède 2 sites différents La fixation du substrat sur l'enzyme augmente l'affinité de l'enzyme pour le substrat
12. Certaines caractéristiques du cycle de l’urée sont énoncées dans les propositions suivantes A. Le précurseur immédiat de l’urée dans son cycle métabolique est l’ornithine BCE B. Le fumarate est formé dans le cycle de l’urée C. Le N acétyl glutamate est un activateur allostérique de la carbamyl phosphate synthétase D. La formation du carbamyl phosphate nécessite 3 ATP par molécule de NH4+ incorporée E. L’hyperammoniémie peut apparaitre au cours de déficits enzymatiques dans le cycle de l’urée 13.
A. B. C. D. E.
La carbamyl phosphate synthétase I(CPS I ) B/ E /D permet la synthèse de l’ornithine nécessite de l'ATP pour son action est une enzyme exclusivement mitochondriale entraine en cas de déficit une hyperammoniémie entraine en cas de déficit une augmentation de la concentration de l’urée sanguine
14. L’isoleucine est catabolisée en A. Acétyl CoA B. Fumarate C. Succinyl CoA D. α –cétoglutarate E. Propionyl CoA
:A C E
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15. concernant le métabolisme des acides aminés ACD A. l’alanine permet le transfert du groupement aminé du muscle au foie B. le groupement aminé est éliminé exclusivement sous forme d’urée C. le glutamate semi aldéhyde est un produit de dégradation de la proline D. l’oxalate est un produit de dégradation de la glycine E. l’histidine est catabolisée en acétyl CoA 16. À propos des activités particulières des acides aminés : A BD A. L’acide glutamique permet la synthèse de la proline B. La dopamine permet la synthèse de l’adrénaline C. La sérotonine est produite à partir de la sérine D. La tyrosine est le précurseur des hormones thyroïdiennes E. L’alanine permet l’excrétion de l’acide cholique
17. La β oxydation : AB C E A. elle est la voie catabolique principale pour le métabolisme des acides gras B. est un processus qui se fait en 4 étapes enzymatiques C. Nécessite la carnitine pour le transport du groupe acyl D. A lieu dans le cytoplasme E. consiste en une oxydation du carbone β de l’acide gras pour former un β céto-acide 18. La biosynthèse des acides gras :A B E A. se produit dans le cytosol cellulaire B. utilise l’acétyl CoA carboxylase C. consomme du NADH, H+ D. est inhibée par le citrate E. utilise un complexe multienzymatique 19. La biosynthèse des triglycérides AB A. constitue une forme de stockage des acides gras B. a lieu dans le foie C. est mitochondriale D. nécessite l’intervention de la glycérol kinase dans le tissu adipeux E. débute par la formation du diacylglycérol
20. Concernant la cétogénèse BCD A. Elle est cytoplasmique B. Elle est mitochondriale C. Le β-hydroxybutyrate est un corps cétonique D. Elle se déroule dans le foie E. Elle se déroule dans le muscle 21. A propos du métabolisme des Nucléotides C D A. Chez l’homme, une faible partie des purines ingérées est dégradée directement en acide urique B. La synthèse des nucléotides puriques se fait exclusivement à partir du ribose 5’P C. La synthèse du noyau purique consomme beaucoup d’ATP D. Les bases puriques libres dans la cellule peuvent être réincorporées dans les nucléotides E. Chez L'homme,un régime dépourvu de purines entraîne de graves troubles métaboliques
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22.
concernant le PRPP ( 5- phosphoribosyl-1-pyrophosphate) ABD A. il fournit du ribose phosphate pour la synthèse des ribonucléotides des bases puriques B. il fournit du ribose phosphate pour la synthèse des ribonucléotides des bases pyrimidiques C. il intervient à la fin de la voie métabolique de la biosynthèse des bases puriques D. Il permet la synthèse des nucléotides à partir des purines préformée E. la goutte est due à une faible activité de la PRPP synthétase
Questions à Réponses Ouvertes et Courtes (QROC) 1.
Quelle est la destinée du pyruvate en situation d’hypoxie dans le muscle en contraction ? Décrire la réaction métabolique LDH Réponse : Pyrurate Lactate NADH,H+ NAD
2.
Au cours de la néoglucogenèse, la sortie de l’oxaloacétate de la mitochondrie vers le cytoplasme peut se faire sous trois formes, les quelles ? Réponse : citrate - malate – aspartate
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3.
Quelle enzyme du cycle de Krebs contrôle la réaction aboutissant à la formation d’un composé phosphate richement énergétique ? Réponse : Succinyl – Coenzyme A Synthétase
4.
Citer l’enzyme qui débute la voie des pentoses phosphates Réponse : G6 phosphate déshydrogénase
5.
Citer le nom de l’enzyme régulatrice de la dégradation du glycogène Réponse : Glycogène phosphorylase
6.
En cas de contractions musculaires intenses, préciser la voie métabolique et son point de départ (sans la décrire) qui permet au foie d’assurer l’approvisionnement du muscle en glucose. Réponse : le foie permet de transformer le lactate en glucose par la voie de la néoglucogenèse
7.
Par quel système est assuré le transport de l’ATP synthétisée dans la mitochondrie vers le cytoplasme, lieu de son utilisation ? Réponse : Adénine nucléotide translocase « ADP/ATP translocase »
8.
Parmi les réactions catalysées par les quatre complexes de la chaîne respiratoire, a. Indiquez celle qui n’est pas suffisamment exergonique en précisant le nom de l’activité enzymatique du complexe correspondant. Réponse : Réaction catalysée par le Complexe II : succinate Coenzyme Q réductase b. Quelle est celle qui est la plus exergonique ? Réponse : Réaction catalysée par la cytochrome c oxydase
2.
A propos des ictères, indiquez dans le tableau ci-dessous la forme de bilirubine conjuguée (BC) ou non conjuguée (BNC) qui augmente dans le sang pour chaque pathologie mentionnée. Pathologies
Forme de Bilirubine
Hémolyse
BNC
Défaut de conjugaison hépatique
BNC
Obstacle à la l’écoulement de la bile dans les voies biliaires
BC
3.
Le pool libre d’Hème intervient dans la régulation de sa propre biosynthèse en agissant sur une enzyme a- Quelle est cette enzyme ? Réponse : Ala synthase b- Citer les 2 mécanismes de cette régulation. Réponse : - inhibition allostérique - répression du gène de l’enzyme
4.
Un CoE flavinique intervient dans les processus d'oxydo-réduction des déshydrogénases et des oxydases a) Lesquel ? S’agit il de cosubstrat ou de groupement prosthétique ?
Réponse :……….……………………………………………………………….……………………………………… FADH2 groupement prosthétique b) Ecrire l'équation chimique d'oxydoréduction au cours de laquelle ce coenzyme intervient Réponse :………………………………………………………………………………………………………………. FAD + 2e- + 2H+ ====> FADH2 c)
Précisez les modes de régénération de ce coenzyme FADH2 => FAD par la chaine respiratoire Page 5 sur 7
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FADH2 => FAD par auto-oxydation Réponse : ……………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………………………………………………………………………………………..
5.
Citer le nom de 3 amines biogènes en indiquant pour chacune d’elle l’acide aminé précurseur et son rôle physiologique. ( voir cours ) Réponse ……….……………………………………………………………….…………………… …………………………………………………………………………………………………………………… …………………………………………………………………………………………………………………… …………………………………………………………………………………………………………………… ……………………………………………………………………………………………………………………
6.
La phénylcétonurie est une maladie génétique liée à un défaut d’activité enzymatique permettant la transformation de la phénylalanine en tyrosine. Citer le nom des 2 enzymes et du coenzyme impliqués dans cette réaction. Réponse ……….………………………………………………………………. ………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………….. Phe hydroxylase, BH4, NADP 1. Définir et donner un exemple d’une isoenzyme Réponse ……….………………………………………………………………. ………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………………………………………………………………………………………………… …………………………………… Enzymes qui ont les mêmes propriétés catalytiques ( même site actif) mais des propriétés physico-chimiques (ex : E.P) et cinétique ( Km, Vm) différentes. Ex : CK ( CK MM musculaire, CK MB cardiaque, CK BB cérébrale) LDH( M4 musculaire, H4 hépatique,)
7. Qu’est-ce qu’un effecteur allostérique ? Réponse ……….………………………………………………………………. ……………………………………………………………………………………………………………………………… ……………………………………………………………………………………………………………………………… ……… Molécule se fixant sur le site allostérique d’une enzyme , entrainant un changement de conformation ayant pour conséquence soit une augmentation de l’activité enzymatique ( activateur allostérique)soit une diminution de l’activité enzymatique ( inhibiteur allostérique 8.
9.
)
quel est le rôle de la lécithine cholestérol acyl transférase (L.C.A.T) ? Réponse ……….………………………………………………………………. ………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………….. ……………………………………………………………………………………………………………………….. Permet dans le foie de catalyser le transfert d’un résidu d’AG en position 2 de la lécithine au cholestérol pour former l’ester du cholestérol drainé pat les lIpoprotéines plasmatiques Donner l’ordre de déroulement des étapes successifs de la β oxydation d’un acide gras ECBAD A. une déshydrogénation en β cétoacyl-CoA par une déshydrogénase à NAD Page 6 sur 7
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B. une hydratation de la double liaison par une hydratase C. une déshydrogénation en α β-transénoyl –CoA par une déshydrogénase à FAD D. une coupure thiolytique par une cétothiolase E. une activation en acyl CoA par une acyl synthétase Réponse ……….……………………………………………………………….…………………………………… 10. Citer les 4 étapes aboutissant à la biosynthèse de la phosphatidyl-choline en précisant le nom des composés impliqués dans chacune de ces étapes Réponse ……….………………………………………………………………. ……………………………………………………………………………………………………………………………… ……………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………………… Synthèse du CDP diglycéride( acide phosphatidique+CTP) synthèse de la phosphatidylsérine ( CDP diglycéride +sérine) , phosphatidyléthanolamine (Ph sérine-CO2), phosphatidylcholine (PH éthanolamine+SAM) 11. Quelle est la conséquence métabolite d’un déficit en hypoxanthine guanine phosphoribosyl tranférase (HGPRT) ? justifier votre réponse Réponse ……….………………………………………………………………. ………………………………………………………………………………………………………………………… ………………………………………………………………………………………………………………………… ……………………………………accumulation de bases puriques qui par oxydation par la xanthine oxydase forme une surproduction d’acide urique qui se manifeste par la goutte
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