38 2 1MB
CURS 1 NOTIUNI INTRODUCTIVE • Caracteristicile biochimice ale materiei vii. • Compozitia chimica generala a organismului uman. • Relaţia biomolecule – organizare celulara.
Caracteristicile biochimice ale materiei vii Materia vie este alcătuită din elemente chimice care se găsesc si în materia anorganică. În functie de ponderea pe care o au în organismele vii, elementele se clasifică în: - macroelemente - microelemente
macroelemente (99% din masa organismului): C, H, O, N, S, P, Ca, Cl, Mg, Na, K; - sunt numite si elemente plastice microelemente sau oligoelemente (< 1% din masa organismului):
Fe, I, F, B, Cu, Co, Cd, Se, Mo, Va, Ba, Li; - multe dintre ele intra în structura unor hormoni si
enzime,
participând
astfel
la
cataliza
importante procese metabolice din organism
unor
În organismul uman s-a constatat prezenta în permanentă a 21 de elemente, numite si elemente esentiale. Concentratia acestora în organism a determinat clasificarea lor în 3 grupe:
I. C, H, O si N – elemente în concentratie mare (60% din atomi); II. Na, K, Cl, Ca, Mg, P, S – elemente în concentratie mică (0,02 – 0,1% din atomi); III. Fe, Si, B, Cu, Mn, Zn, I, Ni, Co, Se – elemente în concentratie foarte mică (sub 0,02% atomi) – de ordinul unei sutimi / miimi de mg fiecare.
Elementele în concentratie mare: atomul de C, atomii de H si O reprezinta constituenti elementari ai materiei vii, formand glucide si lipide. Combinarea atomilor de C, H si O cu un alt element esential, atomul de N, conduce la formarea proteinelor, cele mai importante structuri ale organismelor vii. Elementele de concentratie mica: P, S, Ca, Mg, Na, K fie intra in structura unor molecule ale materiei vii, fie participa ca elemente indispensabile la transportul unor substante in interiorul si in afara celulei. Elementele de concentratie foarte mica intra in structura unor enzime sau sunt activatori ai altora, astfel incat deficitul lor afecteaza grav metabolismul celular.
Principalele bioelemente esentiale, in marea lor majoritate, sunt situate in primele patru perioade ale tabelului lui Mendeleev, ceea ce confera anumite particularitati materiei vii, facilitandu-i insasi existenta. Biosul este alcatuit din atomi usori care se combina in compusi de complexitate redusa.
Compusii formati prezinta proprietati de importanta vitala pentru organismele vii:
•hidrosolubilitatea transportul substantelor nutritive si al altor substante intre celule •foarte slaba conductivitate electrica si termica, in contrast cu o caldura specifica ridicata desfasurarea proceselor
Biomoleculele Biomoleculele se formeaza din combinarea bioelementelor intre ele si sunt de 2 categorii: •anorganice – reprezentate de apa si saruri minerale; •organice – reprezentate de glucide, lipide, proteine, vitamine, enzime, hormoni s.a. Biomoleculele organice sunt compusi organici ai atomului de C, au structura si functii specifice care le confera un rol foarte important pentru existenta vietii.
BIOELEME NTE Plastice (99%)
Catalitice (1%) Oligoelemente
C, H, O, N, P, S, Ca, Mg, Na, K, Cl
Fe, Cu, Co, Mn, Mo, Cd, I, B, F, Br, Zn, Ni, Se etc.
Biomolecul e
Organice
Anorgani ce H2O (60%) Saruri min (5%)
Rol plastic si energetic proteine glucide lipide
Rol catalitic si reglator • enzime
vitamine
hormoni
Rol informatio nal ARN ADN
La baza formarii biomoleculelor din bioelemente stau 4 tipuri de legaturi: •legatura covalenta (unele avand caracter macroergic) •legatura ionica •legatura de hidrogen •legatura hidrofoba •legatura macroergica •legatura Van der Waals
Legatura covalenta este o caracteristica a compusilor organici si se realizeaza prin punerea in comun a electronilor intre 2 atomi: 2e– legatura simpla 4e– legatura dubla 6e– legatura tripla Legaturi covalente se realizeaza intre: atomul de C si atomii de H, N, C (legatura simpla –C–C– sau dubla –C=C–), intre atomul de C si atomul de O (legatura dubla (–C=O–), intre 2 atomi de S (–S–S– legatura disulfidica). Legaturile covalente sunt legaturi puternice si distrugerea lor necesita o mare cantitate de energie.
Din contra, legaturile necovalente sunt legaturi slabe si ca urmare usor reversibile. Ca tipuri de astfel de legaturi intermoleculare sunt:
•legatura ionica sau electrostatica •legatura de hidrogen •legatura hidrofoba •legatura macroergica •legatura Van der Waals
Aceste interactiuni intermoleculare slabe stau la baza reversibilitatii unor procese biochimice, de exemplu: •fixare moleculara (fixarea enzimei la substrat, fixarea ligandului la receptor, s.a.) •mentinerea
conformatiei
tridimensionale
a
proteinelor (prin structurile secundara, tertiara, cuaternara) •asigurarea structurii spatiale a acizilor nucleici •expresia genica si replicarea ADN •transmiterea semnalelor biologice
Legatura ionica se formeaza prin cedarea de catre un atom a unui sau mai multor e– altui atom. Astfel, atomul care cedeaza devine ion pozitiv, cel care primeste e– devine ion negativ. Deci legaturile ionice se formeaza intre doua grupari ionizate avand sarcini electrice opuse. De exemplu, legatura intre gruparea carboxil –COO – al unui aminoacid si gruparea amino –H 3N+ a altui aminoacid din structura proteinelor R – CH – COO– .... +NH3
+
NH3
R – CH – COO–
Starea ionizata a gruparilor functionale este influentata de pH, deci legaturile electrostatice (ionice) sunt dependente de pH. De altfel, ionizarea gruparilor le imprima aminoacizilor si proteinelor un caracter amfoter.
Legatura de H se realizeaza intra si intermolecular (intre 2 molecule dipolare).
In moleculele care contin atomi de O, N, S sau halogen (mai ales F), puternica electronegativitate a atomilor si volumul mic al H, determina atragerea e– pusi in comun cu atomul de H catre acesti atomi si formarea unui dipol. Atomii de C, O, N capata incarcatura partiala electronegativa si atomul de H incarcatura partiala electropozitiva. Ca urmare, atomii de Cδ–, Oδ–, Nδ– vor atrage Hδ+ altor molecule dipolare, in timp ce Hδ+ moleculelor lor va fi atras de gruparea electronegativa a altor molecule dipolare.
Legatura de H exercita o influenta importanta asupra proprietatilor fizice ale multor substante (in primul rand ale apei) si stabilizeaza conformatia moleculara (structura tertiara a proteinelor; structura ADN). Distrugerea legaturii de hidrogen antreneaza alterari profunde in structura moleculei, uneori ireversibile (cazul denaturarii proteinelor). Legatura de hidrogen intermoleculara se stabileste practic intre 2 atomi (donor si acceptor) care impart acelasi atom de hidrogen. Acceptorul este un atom cu incarcatura partial electronegativa (O, N, S) care atrage atomul de
Legatura de H exercita o influenta importanta asupra proprietatilor fizice ale multor substante (in primul rand ale apei) si stabilizeaza conformatia moleculara (structura tertiara a proteinelor; structura ADN). Distrugerea legaturii de hidrogen antreneaza alterari profunde in structura moleculei, uneori ireversibile (cazul denaturarii proteinelor).
Legatura hidrofoba ia nastere intre partile hidrofobe (nepolare): - ale aceleiasi molecule, sau - ale unor molecule diferite aflate in solutii apoase.
Moleculele hidrofobe (nepolare) impiedica formarea legaturilor de hidrogen intre moleculele de apa. Aceste molecule nepolare formeaza zone hidrofobe, in care dipolii de apa sunt impinsi catre exterior, formand legaturi cu alte molecule de apa. Rezulta o forta care tinde sa reuneasca moleculele de apa intre ele, reducandu-le la minim contactul cu zonele hidrofobe – rol major al acestora. Acest tip de legatura poate duce la formarea unui numar mare de lanturi alifatice, lungi, avand drept consecinta stabilizarea conformatiei macromoleculei (polimerilor). De asemenea, legatura hidrofoba are rol important in formarea si stabilizarea structurilor membranelor celulare, ca si in recunoasterea substratului de catre enzima.
Legatura macroergica este un tip de legatura covalenta prin a carei hidroliza se elibereaza o mare cantitate de energie care este utilizata in procesele metabolice. Nucleozid trifosfati 2- si nucleozid difosfati 1De retinut ca doar legaturile prin a caror hidroliza se elibereaza energie pentru metabolism sunt denumite legaturi macroergice. Legatura Van der Waals rezulta din atractia nespecifica dintre 2 atomi situati la o distanta de 3-4 Ǻ. Interactiunea apare ca urmare a
Organizarea moleculara a materiei vii Cele mai simple molecule ale materiei vii sunt cele cu masa moleculara mica – CO2, H2, O2, N2 atmosferic; provin din mediul exterior si se numesc biomolecule primordiale. Aceste biomolecule sunt supuse unor transformari metabolice, cu ajutorul unor sisteme enzimatice, in urma carora are loc cresterea masei lor moleculare si trecand printr-o serie de produsi intermediari se transforma in biomolecule de baza. Biomoleculele de baza au masa moleculara medie si reprezinta elemente de reconstructie, prin asamblarea lor prin legaturi covalente (peptidice, disulfidice, fosfodiesterice), pentru molecule cu masa moleculara mare numite macromolecule.
La randul lor, macromoleculele se unesc in cadrul unor procese metabolice, prin legaturi necovalente (ionice, de hidrogen, hidrofobe, Van der Waals), in complexe supramoleculare (nucleoproteine, lipoproteine, s.a.). Aceste complexe se asociaza ulterior prin legaturi necovalente, formand organitele celulare (nucleu, mitocondrii etc.) La nivelul celulei, macromoleculele sunt specific specializate din punct de vedere functional: •proteinele au rol plastic sau catalitic (enzimatic); •glucidele reprezinta sursa de energie sau material de constructie; •lipidele sunt componente de baza ale membranelor si depozite energetice; •acizii nucleici detin si transmit informatia genetica, asigurand reproducerea organismelor; se numesc si macromolecule informationale.
O alta clasificare a biomoleculelor, tinand cont de marimea lor este: I. micromolecule •apa - aminoacizi
•unitatea de baza a macromoleculelor nucleotide monozaharide
- acizi grasi
•metaboliti intermediari
- coenzime libere
- zaharuri, lipide - acizi organici, s.a.
II. macromolecule – compusi cu structura complexa •proteine ← aminoacizi •glucide ← monozaharide •lipide ← acizi grasi T
•acizi nucleici ← baze azotate - ADN – A, C, G, - ARN – A, C, G, U pentoza - riboza - deoxiriboza H3PO4