Características de Las Enzimas [PDF]

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CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes: 1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al reducir la barrera energética de ciertas reacciones químicas. 2. Influyen sólo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio. 3. Actúan en pequeñas cantidades. 4. Forman un complejo reversible con el sustrato. 5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra vez. 6. Muestran especificidad por el sustrato. 7. Su producción está directamente controlada por genes. http://www.homeoint.org/books3/enzimas/caracter.htm

Las enzimas tienen características muy singulares e importantes, ya que gracias a estas características pueden realizar las actividades correspondientes de manera segura y efectiva. A continuación mencionaremos algunas de estas características:

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La enzimas son catalizadores orgánicos, que no son afectados por la reacción que catalizan, además de ser muy potentes y eficaces. La actividad catalítica de una enzima facilita su identificación.

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Las enzimas catalizan la formación o rotura de enlaces covalentes

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Su elevada especificidad es su mayor característica.

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Actúan en baja concentración; No se necesita gran cantidad de ellas para realizar la acción de manera eficiente, ya que son activas a concentraciones pequeñas.

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No sufren modificaciones durante la reacción; su composición y forma no son transformadas en ninguna parte de la reacción, se recuperan intactas.

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No afectan el equilibrio de la reacción, pero si su velocidad, debido a que su trabajo es catalizar la reacción.

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Son sumamente específicas; tienen un trabajo especifico y solo son usadas para ello, su actividad está regulada y actúan en el mismo lugar donde se segregan.

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Son moléculas estrictamente proteicas; Son Proteínas Globulares que regulan la mayor parte de las reacciones metabólicas de los seres vivos, debido a esto las enzimas sufren desnaturalización, no dializan y sufren saturación.

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Lo sintetizan tanto los seres Autótrofos como Heterótrofos.

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Pueden actuar a nivel intracelular o extracelular, dependiendo de la reacción.

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Son solubles en agua y tienen gran di fusibilidad en los líquidos orgánicos.

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Según su composición molecular, se distinguen en dos tipos de enzimas: una estrictamente Proteica y otra constituida por la unión mediante enlaces.

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Pueden ser activadas o inactivadas de modo irreversible por otras enzimas.

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Las enzimas se clasifican por tipo de reacción y mecanismo

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La mayoría de las enzimas necesitan una coenzima, las cuales van a funcionar como reactivos en la transferencia de grupos. Muchas coenzimas se derivan de vitaminas B y del monofosfato de adenosina.

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Pueden considerarse como segundo sustrato.

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Las enzimas muestran especificad óptica; presentan un alta especificidad para el tipo de reacción que catalizan.

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Muchas enzimas pueden analizarse por acoplamiento de una reacción a una hidrogenasa.

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Las enzimas pueden encontrarse en organelas específicas

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Proporcionan estados de transición alternos.

http://enzimaszagan.blogspot.com/2011/04/caracteristicas-de-las-enzimas.html

Caracteristicas de las enzimas Desde el punto de vista químico, las enzimas están formadas de carbono (C), Hidrógeno (H), oxigeno (O), Nitrógeno (Ni), y Azufre (S) combinados, pero siempre con peso molecular bastante elevado y común propiedades catálicas especificas. Su importancia es tal que puede considerarse la vida como un "orden sistemático de enzimas funcionales". Cuando este orden y su sistema funcional son alterados de algún modo, cada organismo sufre mas o menos gravemente y el trastorno puede ser motivado tanto por la falta de acción como por un exceso de actividad de enzima. Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan los procesos fisiologicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las deficiencias en la funcion enzimatica causan patologias. Las enzimas, en los sistemas biológicos constituyen las bases de las complejas y variadas reacciones que caracterizan los fenómenos vitales. La fijación de la energía solar y la síntesis de sustancias alimenticias llevadas a cabo por los vegetales dependen de las enzimas presentes en las plantas. Los animales, a su vez, están dotados de las enzimas que les permiten aprovechar los alimentos con fines energéticos o estructurales; las funciones del metabolismo interno y de la vida de relación, como la locomoción, la excitabilidad, la irritabilidad, la división celular, la reproducción, etc. Están regidas por la actividad de innumerables enzimas responsables de que las reacciones se lleven a cabo en condiciones favorables para el individuo, sin liberaciones bruscas de energía a temperaturas fijas en un medio de pH, concentración salina, etc.; prácticamente constante. A diferencia de un catalizador inorgánico que interviene en numerosas reacciones las enzimas producidas por los organismos vivos habitualmente solo catalizan un tipo de reacción o solo una reacción determinada; la especificidad de las enzimas es tan marcadas que en general actúan exclusivamente sobre sustancias que tienen una configuración precisa; por ejemplo, si solo atacan a los aminoácidos que tienen su carbono a , asimétrico, con estructura L-, no muestran la menor actividad sobre formas idénticas de dichos aminoácidos, pero que sean del tipo D-. En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirúvico o acetaldehido. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos. Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que: 

Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.

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Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.

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Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.

Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación, oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos organismos.

http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml#CARAC

Inhibidores o sustratos reversibles Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica. Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones químicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis. Tipos de inhibidores reversibles Inhibición competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo (cavidad de la enzima). Existen tres tipos de inhibidores reversibles. Se clasifican en base al efecto producido por la variación de la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.2 

En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se

muestra en la figura de la derecha. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidorcompiten para el acceso al sitio activo de la enzima. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero (ver ejemplos expuestos más abajo). 

En la inhibición no competitiva,es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

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La inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

Inhibidores irreversibles[editar · editar código]

Reacción del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una serín-proteasa. Los inhibidores irreversibles normalmente modifican una enzima covalentemente, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, haloalcanos o alquenos. Estos gruposelectrofílicos reaccionan con las cadenas de aminoácidos para formar uniones covalentes. Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas laterales nucleófilos como por ejemplo un grupo hidroxilo o un grupo sulfhidrilo. Esto incluye a los aminoácidos serina (como en elDFP, a la derecha), cisteína, treonina o tirosina.12 Tipos de inhibiciones irreversibles[editar · editar código] La inhibición irreversible es diferente de la inactivación enzimática reversible. Los inhibidores irreversibles son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No funcionan destruyendo la estructura proteínica, sino alterando específicamente la estructura tridimensional del sitio activo inhabilitándolo. Por ejemplo, el pH y las temperaturas extremas causan la desnaturalización de casi todas las proteínas, pero este no es un efecto específico. De forma similar, algunos tratamientos químicos no específicos destruyen la estructura de la proteína: por ejemplo, si son sometidas a una elevada concentración de ácido clorhídrico, el cual hidrolizará los enlaces peptídicos que mantienen unidos los aminoácidos de las proteínas.13 Los inhibidores irreversibles dan lugar a una inhibición dependiente del tiempo y, por ello, su potencia no puede ser caracterizada mediante la determinación del valor IC50. Esto se debe a que la cantidad de enzima activa a una concentración dada de inhibidor irreversible será diferente dependiendo del tiempo de pre-incubación del inhibidor con la enzima. Por ello, en lugar del valor IC50, se utiliza el parámetro kobs/[I],14 dondekobs es el primer valor observado de la tasa de inactivación (obtenido al representar en una gráfica log (actividad) VS. tiempo) e [I] es la concentración de inhibidor. El parámetro kobs/[I] es válido siempre y cuando el inhibidor no se encuentre a concentraciones saturantes (en cuyo caso tendríamos que kobs = kinact).14 Inhibidores artificiales

Con el fin de disuadir a los depredadores de semillas, laslegumbres incorporan inhibidores de tripsina, que interfieren con la digestión.

Inhibidores de la acetilcolinesterasa La acetilcolinesterasa (AChE) es una enzima que se encuentra en los animales, desde los insectos hasta los humanos. Es esencial en la actividad que desempeñan las neuronas, ya que su función consiste en la ruptura del neurotransmisor acetilcolina en sus constituyentes, acetato y colina.38 39 Es un caso único entre los neurotransmisores, ya que la mayoría de ellos, como la serotonina, ladopamina o la noradrenalina, son reabsorbidos en la brecha sináptica. Existe un amplio número de inhibidores de la AChE que son utilizados tanto en el campo de la medicina como en el campo de la agricultura. Algunos de estos inhibidores son reversibles, como eledrofonio, la fisostigmina, y la neostigmina,40 los cuales son utilizados en el tratamiento de la miastenia gravis y en la aplicación deanestesia. Los pesticidas del tipo carbamato son otro ejemplo de inhibidores reversibles de la AChE. Como ejemplo de inhibidores irreversibles de la AChE caben destacar los insecticidas organofosforados, como el malathion, el paratión y el clorpirifós.40 Herbicidas El glifosato es un herbicida no selectivo de amplio espectro, desarrollado para la eliminación de hierbas y arbustos, en especial de aquellos de naturaleza perenne. Es absorbido por las hojas y no por las raíces. Se puede aplicar a las hojas, inyectarse a troncos y tallos, o asperjarse a tocones como herbicida forestal. La aplicación de glifosato mata las plantas debido a que suprime su capacidad de generar aminoácidos aromáticos. Su modo de acción se basa en la inhibición de la enzima 5-enolpiruvil-siquimato-3-fosfato sintetasa (EPSPS), enzima responsable de la síntesis de los aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina y triptófano. Esta ruta bioquímica no se encuentra presente en animales.41 Desinfectantes[editar · editar código] El triclosán es un potente agente antibacteriano y fungicida, actuando como biocida a nivel de diversas dianas en el citoplasma y la membrana celular.42 No obstante, a bajas concentraciones, el triclosán actúa como agente bacteriostático principalmente a nivel de la inhibición de la síntesis de ácidos grasos. El triclosán se une a la proteína transportadora enoil‐ acil reductasa (ENR), codificada por el gen FabI. Esta unión aumenta la afinidad de la enzima por el NAD+, lo cual desemboca en la formación de un complejo ternario estable de ENR-NAD+-triclosán incapaz de participar en la síntesis de ácidos grasos (moléculas imprescindibles en la construcción y mantenimiento de las membranas celulares). El ser humano no posee la enzima ENR, de modo que no se ve afectado por el triclosán.42 Venenos naturales[editar · editar código] Tanto algunos animales como algunas plantas son capaces de sintetizar una amplia gama de sustancias venenosas de diverso origen: metabolitos secundarios, péptidos y proteínas, que pueden actuar como inhibidores enzimáticos. Las toxinas naturales suelen ser pequeñas moléculas orgánicas con tanta diversidad que probablemente existan inhibidores para la mayoría de los procesos metabólicos.43 Dicha inhibición puede producirse a diferentes niveles en la célula: inhibición de receptores de membrana, de canales iónicos o de proteínas estructurales. Por ejemplo, el paclitaxel (taxol), una molécula orgánica obtenida

del tejo (Taxus), se une con una elevada afinidad a los dímeros de tubulina, impidiendo así el proceso de polimerización de los microtúbulos, crucial, entre otras cosas, en la división celular.44 Muchos de estos venenos naturales actúan como neurotoxinas capaces de causar parálisis que pueden llevar a la muerte, pudiendo ser utilizados como estrategia defensiva frente a los depredadores o como sistema de caza en la captura de presas. Algunos de estos inhibidores naturales, a pesar de sus características tóxicas, son muy valorados por sus potenciales usos terapéuticos cuando son administrados en dosis adecuadas.45 Como ejemplo de neurotoxina cabe destacar los glicoalcaloides, obtenidos a partir de las plantas pertenecientes a la familiaSolanaceae (entre las que se incluyen la patata, el tomate y la berenjena), que son inhibidores de la acetilcolinesterasa. La inhibición de esta enzima causa un aumento descontrolado de los niveles del neurotransmisor acetilcolina, lo que conlleva parálisis muscular y muerte. La neurotoxicidad también puede ser el resultado de la inhibición de receptores, como en el caso de laatropina, obtenida a partir de la especie Atropa belladonna, que funciona como un antagonista competitivo de los receptores muscarínicos de acetilcolina.46 Aunque muchas de las toxinas naturales son metabolitos secundarios, algunas son péptidos o proteínas. Como ejemplo cabe destacar a la toxina peptídica alfa-amanitina, encontrada en loshongos de la especie Amanita phalloides, que es un potente inhibidor enzimático capaz de impedir la actividad de la ARN polimerasa II en la transcripción del ADN.47 Otra toxina peptídica es lamicrocistina, encontrada en ciertas algas y capaz de inhibir ciertas proteinfosfatasas.48 Esta toxina puede contaminar las reservas de agua si las algas que la producen alcanzan determinados niveles de concentración. Se ha demostrado su alto potencial carcinogénico y su capacidad de causar hemorragia hepática aguda y muerte tras una exposición a altas dosis.49 Las proteínas también pueden llegar a ser venenos naturales, como es el caso del inhibidor de tripsina (discutido anteriormente) encontrado en algunas legumbres. Menos comunes son las enzimas tóxicas. Este tipo de enzimas actúan como inhibidores irreversibles de dianas enzimáticas que modifican químicamente sus sustratos enzimáticos. Un ejemplo es el ricino, una proteína tóxica extremadamente potente, que se encuentra en la planta Ricinus communis. Esta enzima es una glicosidasa que inactiva a los ribosomas. Como el ricino es un inhibidor catalítico irreversible, esto permite que tan solo una molécula de ricino pueda matar una célula.50